Zürich - UZH-Forschende haben ein bisher unerkanntes Prinzip entdeckt, wie Eiweisse miteinander interagieren und sich Zellen organisieren. Zwei Proteine ohne jegliche Struktur bilden durch ihre entgegengesetzte Ladung einen enorm fest bindenden Komplex. Normalerweise binden zwei Proteine, indem Bereiche ihrer dreidimensionalen Form exakt zueinander passen.
Proteine zählen zu den wichtigsten Biomolekülen und sind hauptverantwortlich für die Kommunikation zwischen und innerhalb von Zellen. Damit zwei Eiweisse aneinander binden können, müssen bestimmte Bereiche ihrer räumlichen Struktur exakt zueinander passen - so wie ein Schlüssel ins Schloss passt. Die Proteinstruktur ist enorm wichtig, damit ein Eiweiss funktioniert und in den Zellen die gewünschte Reaktion ausgelöst wird. Nun haben Wissenschaftler der Universität Zürich in Zusammenarbeit mit Forschenden aus Dänemark und der USA herausgefunden, dass auch unstrukturierte Proteine enorm fest binden können.
Wie gekochte Nudeln im Salzwasser
Eines dieser Proteine ist Histon H1, das für die Verpackung der DNA in Form von Chromosomen zuständig ist. Sein Bindungspartner, Prothymosin a, agiert als eine Art Shuttle, der das Histon auf der DNA deponiert bzw. wieder davon entfernt. Dieser Prozess bestimmt, ob die Gene auf einer bestimmten DNA-Region abgelesen werden können oder nicht. Beide Proteine sind bei einer Vielzahl von Regulationsvorgängen im Körper ...